第3章　酶

一、选择题

1酶的比活力是指（　　）。[华中农业大学2017研]

A．每毫克蛋白酶的活力单位数

B．每毫升反应混合液的活力单位数

C．一种酶与另一种酶的活力比

D．任何纯酶与其粗酶的活力比

【答案】A

【解析】酶的比活力是指在特定条件下，单位重量（mg）蛋白质或RNA所具有的酶活力单位数。

2酶的活性中心是指（　　）。[华中农业大学2017研]

A．酶分子上的几个必须基团

B．酶分子与底物的结合部位

C．酶分子结合底物并发挥催化作用的关键性三维结构区

D．酶分子中心部位的一种特性结构

【答案】C

【解析】酶分子中直接与底物结合，并和酶催化作用直接有关的区域称为酶的活性中心或活性部位。

3竞争性抑制剂作用特点是（　　）。[四川大学2015研]

A．与酶的底物竞争激活剂

B．与酶的底物竞争酶的活性中心

C．与酶的底物竞争酶的辅基

D．与酶的底物竞争酶的必需基因

E．与酶的底物竞争酶的变构剂

【答案】B

4酶在催化反应中决定专一性的部分是（　　）。[厦门大学2014研]

A．酶蛋白

B．辅基或辅酶

C．底物的解离程度

D．B族维生素

【答案】A

5关于K_m的叙述，下列哪项是正确的？（　　）[武汉大学2015研]

A．通过K_m的测定可鉴定酶的最适底物

B．是引起最大反应速度的底物浓度

C．是反映酶催化能力的一个指标

D．与环境的pH无关

E．是酶和底物的反应平衡常数

【答案】A

【解析】K_m值可以判断酶的专一性和天然底物，酶可作用于几种底物就有几个K_m值，其中K_m值最小的底物称为该酶的最适底物，又称天然底物。

二、填空题

1L-精氨酸酶只能催化L-精氨酸的水解反应，对D-精氨酸则无作用，这是因为该酶具有______专一性。[中山大学2018研]

【答案】立体异构

2酶促动力学的双倒数作图（Lineweaver Burk作图法），得到的直线在横轴上的截距为______，纵轴上的截距为______。[中国科学技术大学2016研]

【答案】－1/K_m；1/V_max

三、判断题

1所有的酶都含有辅基或辅酶。（　　）[中山大学2018研]

【答案】错

【解析】不是所有的酶都含有辅基或辅酶，只有蛋白质，不含有辅因子的酶称为单纯酶，如脲酶、淀粉酶和一些消化酶等。

2酶原的激活也是一种共价调节。（　　）[中山大学2018研]

【答案】对

3酶反应动力学参数K_cat的单位是时间。（　　）[浙江大学2018研]

【答案】错

【解析】酶反应动力学参数K_cat的单位是时间的倒数。

4酶反应的最适pH只与酶蛋白本身的结构有关。（　　）[山东大学2017研]

【答案】错

5酶的反竞争性抑制作用的特点是K_m值变小，V_max也变小。（　　）[华中农业大学2017研]

【答案】对

6对于可逆反应而言，酶既可以改变正反应速率，也可以改变逆反应速率。（　　）[南开大学2016研]

【答案】错

【解析】酶催化具有专一性。

四、名词解释

1活化能[中山大学2018研]

答：活化能是指分子从常态转变为容易发生化学反应的活跃状态所需要的最低能量。活化能的大小与反应速率相关，活化能越低，反应速率越快，因此降低活化能会有效地促进反应的进行。酶通过降低活化能来促进一些原本很慢的生化反应得以快速进行。

2合酶与合成酶[山东大学2017研]

答：合酶是催化不与ATP等核苷三磷酸分解相伴的合成反应的酶，属于裂合酶类。合成酶是指导伴随ATP分解而催化合成反应的酶，属于连接酶类。

合酶与合成酶都是催化化合反应的酶类，它们的差别在于合酶不需ATP，如柠檬酸合酶；合成酶需要ATP，如琥珀酰-CoA合成酶。

3米氏常数[四川大学2015研]

答：米氏常数即K_m，是酶的特征性常数，等于酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度，单位是mol/L或mmol/L。米氏常数K_m还可以用来反应底物与酶亲和力的大小，通常K_m越小，酶的亲和力越大，因此可以用来确定酶的最适底物。

4同工酶[厦门大学2014研]

答：同工酶是存在于同一种属生物或同一个体中能催化同一种化学反应，但酶蛋白分子的结构及理化性质和生化特性（K_m、电泳行为等）存在明显差异的一组酶。它们是由不同位点的基因或等位基因编码的多肽链组成。

5比活力[武汉大学2015研]

答：比活力又称酶比活，是指具有酶或激素性质的蛋白质可以利用它们的酶活性或激素活性来测定含量。根据国际酶学委员会的规定：比活力用每毫克蛋白质所含的酶活力单位数表示，对同一种酶来说，比活力愈大，表示酶的纯度愈高。比活力＝活力U/mg蛋白＝总活力U/总蛋白mg。

五、简答题

1体内调节酶活性的主要方式有哪些？[中山大学2018研]

答：体内调节酶活性的主要方式有以下几种：

（1）调节酶的浓度

酶浓度的调节主要有两种方式，一种是诱导剂或抑制剂的合成，另一种是调节酶的降解。

（2）通过激素调节酶的活性

激素通过与细胞膜或细胞内受体相结合而引起一系列生物学效应，以此来调节酶活性。

（3）通过反馈抑制来调节酶的活性

许多小分子物质的合成是由一连串的反应组成的，催化此物质生成的第一步的酶，往往被他们的终端产物所抑制，这种抑制作用就称为反馈抑制。例如由苏氨酸生物合成为异亮氨酸要经过5步反应，反应的第一步由苏氨酸脱氢酶催化，当终产物异亮氨酸浓度达到足够水平时，该酶就被抑制，异亮氨酸结合到酶的一个调节部位上，通过可逆的别构作用对酶产生抑制作用；当异亮氨酸的浓度下降到一定程度，苏氨酸脱氢酶又重新表现出催化活性，又继续生成异亮氨酸。

（4）抑制剂和激活剂对酶活性的调节

酶分子受大分子抑制剂或小分子物质抑制，从而影响酶的活性。例如大分子物质胰蛋白酶抑制剂，可以抑制胰蛋白酶的活性。小分子抑制剂如一些反应产物，像1,3-二磷酸甘油酸变位酶的活性受到它的产物2,3-二磷酸甘油酸的抑制，从而对这一反应进行调节。此外，某些无机离子可对一些酶产生抑制，对另外一些酶产生激活，从而对酶活性起调节作用。酶分子也可以受到大分子物质的调节，例如抗血友病因子可增强丝氨酸蛋白酶的活性，因此它可以明显地促进血液凝固过程。

（5）其他调节方式

通过别构调控、酶原的激活、酶的可逆共价修饰和同工酶来调节酶活性。

2简述酶的抑制剂概念、分类以及各自的作用特征。[浙江大学2018研]

答：（1）酶的抑制剂的概念

酶的抑制剂是指能够使酶的必需基团或活性中心化学性质发生改变而使酶活性降低或丧失的物质。

（2）酶的抑制剂的分类及各自的作用特征

①不可逆抑制剂

作用特征：这类抑制剂通常以牢固的共价键与酶的必需基团结合使酶活力丧失，这类结合是不可逆的，不能通过稀释或透析的方法除去抑制剂来使酶活力恢复。

②可逆抑制剂

作用特征：酶与抑制剂是以非共价键、可逆结合。用透析法除去抑制剂后，酶活力可以恢复。

a．竞争性抑制剂，与底物结构类似，能够与底物竞争活性中心，可以通过增加底物浓度来减轻或解除抑制剂的影响。

b．非竞争性抑制剂，与底物结合的活性中心不同，通过形成复合物的形式减慢反应速度，可以通过增加酶的浓度来减轻或解除抑制剂的影响。

c．反竞争性抑制剂，必须酶和底物结合后才能与抑制剂结合形成复合物，影响反应速度，这类抑制剂比较少见。

3试比较K_m和K_s定义及其相互关系。[山东大学2017研]

答：K_m是指反应速率v达到最大反应速率V_max一半时的底物浓度，称为米氏常数。K_s是指酶和底物所形成中间产物ES的解离平衡常数。两者的相互关系在于：

（1）K_m不是ES的单独解离常数K_s，而是ES在参加酶促反应中整个复杂化学平衡的解离常数。因为在一种酶促反应中，不是只有一种中间产物ES生成，而可能有一系列的ES生成。K_m代表整个反应中底物浓度和反应速率的关系。

（2）K_m只与酶的性质有关，而与酶的浓度无关。K_s作为一种化学平衡的解离常数既与酶，底物的浓度有关，也受温度，pH等种种因素影响。